肌肉中血红蛋白的氧亲和力Nature经典
2019-2-5 来源：不详 浏览次数：次肌肉中的和血液中的红色物质虽然相似但不相同，这一点主要被本文提供的数据——这两种组织在光吸收上存在差异——所证实。曾有人提出，“肌肉中血红蛋白”的分子量只是血液中血红蛋白分子量的一半，本文对它们的分析结果还表明，两者对氧有不同的亲和力（这一点与它们的生物学功能相关）。实际上后来证实：现在被称为肌红蛋白的“肌肉中血红蛋白”其实只有血红蛋白质量的四分之一。该结果由年剑桥大学的结晶学研究成果所证实，约翰·肯德鲁因此赢得了年的诺贝尔化学奖。
红色肌肉中的血红蛋白是一种与血液循环体系中的血红蛋白不同的物质，这一事实已经得到了确认。红色肌肉中的色素分子已经被特奥雷尔分离并制备成晶体形式，斯韦德贝里的测定结果表明，红色肌肉中的色素分子的分子量是血液中色素分子的一半。
因此，认识那些反映红色肌肉中色素分子功能的性质自然是人们的兴趣所在。通过一个简单的实验就能揭示，肌肉中的血红蛋白比血液中的血红蛋白具有更高的氧气亲和力。肌肉中血红蛋白的最强光吸收带（α）出现在5,?，而通常血液的最强光吸收带则出现在5,?附近。在与生理环境相同的温度和pH值条件下，两种色素分子的低浓度混合液被施以不同的氧分压。结果是，在氧分压较高的情况下，α吸收带出现在一个比较靠中间的位置，这正是两种色素混合物的特征；随着氧分压的降低，α吸收带的位置则逼近5,?。由此可以得出的结论是，在生理条件下这两种色素分子对氧的亲和力必然存在相当大的差异。
通过利用一种测量氧解离曲线的快速光谱学方法，我们在pH值为9.3、温度为17℃的硼酸盐缓冲液中比较了肌肉中血红蛋白与血液中血红蛋白的氧亲和力。具体方法是：向一个被抽成真空的容器中加入不同量的血红蛋白稀溶液（10-4摩尔）。这些溶液在加入之前是被空气饱和的，因此，加入到真空容器中的氧的总量是可以被计算出来的。根据克罗格方法的原理，通过与氧合血红蛋白和无氧血红蛋白的光学混合物进行比较，我们可以估算出氧合血红蛋白所占的百分比，继而我们可以计算出容器中的氧分压。对于溶解在pH值为9.0、温度为18℃的硼酸盐缓冲液中的哺乳动物血红蛋白而言，其溶液和容器中溶液上空的体积处于同一量级，因此氧气在二者之间的平衡能很快就被建立。当涉及血红蛋白有可能转变成高铁血红蛋白的条件时——这对肌肉中的血红蛋白而言是显然会发生的——这样一种快速检测方法就成为非常必要的了。
下图展示了两条解离曲线，其中一条（右边的）代表的是牛血液中的血红蛋白，另一条（左边的）代表的是从在pH值为9.3、温度为17℃时灌注的牛心脏的肌肉中提取的血红蛋白。
肌肉中血红蛋白表现出来的不同特性是源自其组成中的蛋白质（球蛋白）部分，这一点是可以被证明的。如果把其中的球蛋白部分分离出来，并与来自血液中的氯高铁血红素结合的话，所产生的氧合血红蛋白的α吸收带仍会出现在5,?，这与原来的肌肉中血红蛋白是一样的。肌肉中血红蛋白的球蛋白部分与中卟啉分子的结合会产生一个非常尖的吸收谱，其情形等同于血液中的球蛋白。但是，在红光区的那个很尖的吸收带向光谱的红色末端偏移了15?。以上结果表明，球蛋白的特异性无论是在其形成氧合血红蛋白时还是在其与卟啉辅因子结合后都会彰显出来。
似乎颇为清楚的是，肌细胞中血红蛋白的存在对于氧气的运输肯定是有利的。心肌中血红蛋白的实际含量与毛细血管中血红蛋白的含量处于相同的量级，其氧解离曲线的弯曲程度明显低于血液中所含色素的解离曲线。（这与特奥雷尔所发表论文中给出的分子量测定结果相吻合）。在这两种蛋白质的解离曲线的中间部分，处于平衡时的相对氧饱和度存在很大差异，这就使得肌肉中的血红蛋白能够从血液中摄取氧气。细胞的呼吸作用——就红色肌肉而言涉及大量的氧化酶–细胞色素蛋白质——能够在氧分压很低时仍然继续发生。具有较高氧亲和力的肌肉中血红蛋白可以作为中间载体把分子氧从血液转运到细胞中的氧化酶–细胞色素系统中去。
（姜薇翻译；昌增益审稿）
赞赏
