为什么血红蛋白与一氧化碳的结合能力比氧气

医院订阅哦！本文转自知乎原作者：宮非已获得作者授权。 　　一氧化碳(CO)与红细胞的结合能力比氧(O2)大~倍，且结合以后不易与血红蛋白分离，而碳氧血红蛋白较氧合血红蛋白的解离速度慢3,倍，当CO浓度在空气中达到35ppm，结合了CO的血红蛋白不能再与O2结合，人就会缺氧窒息死亡，这就是CO中毒的原理。 　　每个Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成（如图1）。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红至少连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含个氨基酸残基，每条β链含个氨在酸残基。血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸残基若被其他氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。 　　血红素在遇CO时，因CO与Hb的亲和力约为O2的~倍，与Hb结合后占据Hb分子中的「氧结合位点」，妨碍Hb与O2的结合。即与CO合为HbCO，而排斥O2，故须注意吸入CO气体。CO与血红素键结时会产生π-donating(Fe(II))和σ-accepting(CO)(如图2)，由此可知Fe与CO是由两个bond键结而成，也因此相较与氧键结强许多。 　　以配位键的角度来看，CO中成三键，OO成双键。所以CO键比OO键更活泼，空出的孤对电子更容易与血红蛋白中的铁的空轨道结合，这说明CO的配位能力比O2更强。也许你会问：为何O2虽是双键，但却没办法跟CO一样与Fe2+有很强的键结呢？ 　　当然，第一点我们必须知道，我们在讨论CO时，可看出CO的分子轨域(molecularorbital)在HOMO的σ轨域为全满的，而LUMO的π轨域为空轨域，这两者可分别扮演着电子的提供π-donating(Fe(II)提供电子给(CO的π空轨域)，和电子的接受σ-accepting(CO接受σ轨域的电子对)，也因此形成强而有力的双键「Fe=C=O」。(如图3)同样的我们也发现，CO是「逆磁性」(diamagnetic)相当安定，且有HOMO和LUMO可提供lonepairandalsocanacceptlonepair。 　　第二个来说，我们可以从O2的分子轨域来看，O2的π*分子轨域的电子为「顺磁性」(Paramagnetic)(作为LUMO)，而σ*分子轨域为空轨域(作为HOMO)。也因此很明显Fe2+并无法像与CO一样形成共价双键。氧分子雖有HOMO，但仍沒有很好的LUMO所以無法形成π-donating(藉由二價鐵離子Fe(II))，而只有單一共價鍵)。因此，我們就可因此而判斷Fe→CO鍵結很強、很安定。而所有物質都會以對自己本身最安定相移動，也因此只要一有CO存在，CO馬上就會替代O2與血紅素鍵結，這也是為何會CO中毒的原因。 　　更多资讯，马上扫码获取！如对







































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