生物化学名词解释大全来了

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◇氨基酸（aminoacids）

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。构成天然蛋白质的氨基连接在α-碳原子上，这种氨基酸称α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，共有20种。除α-氨基酸外，细胞还含有其他氨基酸。

◇必需氨基酸（essentialaminoacids）

指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

◇非必需氨基酸（nonessentialaminoacids）　

指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

◇等电点（pI，isoelectricpoint）

使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

◇茚三酮反应（ninhydrinreaction）

在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

◇肽键（peptidebond）

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

◇肽（peptides）

两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

◇蛋白质一级结构(primarystructure)

指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

◇层析(chromatography)

按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

◇离子交换层析(ion-exchangecolumnchromatography)

使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。

◇透析（dialysis）

通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

◇凝胶过滤层析(gelfiltrationchromatography)

也叫做分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

◇亲和层析（affinitychromatography）

利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。

◇高压液相层析（HPLC，high-pressureliquidchromatography）

使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

◇凝胶电泳（gelelectrophoresis）

以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

◇SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE，sodiumdodecylsulfate-polyacrylamidegelelectrohoresis）

在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

◇等电聚焦电泳（IFE，isoelectricfocusingelectrophoresis）

利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

◇双向电泳（two-dimensionalelectrophoresis）

是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

◇Edman降解(Edmandegradation)

从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

◇同源蛋白质（homologousproteins）

来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。

◇构型（configuration）

一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

◇构象（conformation）

指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

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